МУР Станфорд (1913-82)

МУР Станфорд (1913-82)
МУР Станфорд (1913-82), американский биохимик. Труды по химии белков (совместно с У. Х. Стайном). Применил ионообменную хроматографию для анализа белков; сконструировал аминокислотный анализатор. Установил (1960) первичную структуру фермента панкреатической рибонуклеазы. Нобелевская премия (1972, совместно со Стайном). * * * МУР (Moore), Станфорд (4 сентября 1913 г. – 23 августа 1982 г.). Нобелевская премия по химии, 1972 г. совместно с Кристианом Анфинсеном и Уильямом Х. Стайном. Американский биохимик Станфорд Мур родился в Чикаго (штат Иллинойс), в семье Джона Хоуарда Мура и Рут (Фаулер) Мур. Вскоре после рождения сына родители М. переехали в Нашвилл (штат Теннесси), где его отец преподавал право в Вандербилтском университете. М. вырос в семье, где царила атмосфера, располагающая к интеллектуальным занятиям, и рано проявил интерес к химии, а его учитель в средней школе способствовал развитию этого интереса. Поступив в 1931 г. в Вандербилтский университет, М. колебался между химией и авиационной инженерией, однако после изучения молекулярной структуры под руководством Артура Ингерсолла остановил свой выбор на органической химии. Получив в 1935 г. степень бакалавра искусств summa cum laude (с наивысшей похвалой. – Лат.), М. был награжден стипендией Научно-исследовательского фонда Висконсин Алумни, благодаря которой он получил возможность продолжить учебу в Висконсинском университете. Здесь он написал работу под руководством Карла Пола Линка, который незадолго до этого работал в Европе вместе с Фрицем Преглем над микроаналитическими способами установления атомной структуры органических соединений. За диссертацию, посвященную характеристике углеводов и производных бензимидазола, М. в 1938 г. получил докторскую степень. Эта работа М. была настолько значительной, что Линк рекомендовал молодого ученого немецкому химику Максу Бергману, незадолго до этого прибывшему в США, чтобы работать в Рокфеллеровском институте медицинских исследований (ныне Рокфеллеровский университет) в Нью-Йорке. Бергман, который в свое время проводил исследования в качестве помощника Эмиля Фишера, считался одним из наиболее выдающихся ученых в области химии белка. В то время мало что было известно о структуре этих чрезвычайно больших органических молекул. В соответствии с преобладавшей ранее точкой зрения, которая впервые была высказана Фишером в 1908 г., считалось, что белки состоят из аминокислотных нитей, связанных в полипептидные цепи. По приглашению Бергмана М. стал в 1939 г. работать в Рокфеллеровском институте над методом определения аминокислотного состава белков. Одним из его коллег по работе над этой темой был американский биохимик Уильям Х. Стайн. Когда в 1941 г. США вступили во вторую мировую войну, М. взял в Рокфеллеровском институте годичный отпуск и служил в качестве младшего офицера на административной работе в Управлении научных исследований и развития США. Позднее во время войны он был направлен в оперативный научно-исследовательский отдел вооруженных сил на Гавайских островах. Когда в конце войны, в 1945 г., М. вернулся из армии, Бергман умер, и будущее, ожидавшее ученого в Рокфеллеровском институте, казалось крайне неопределенным. Однако директор института Герберт С. Гассер предложил М. и Стайну возобновить ранее начатую работу над количественным анализом аминокислот. Получив в свое распоряжение лабораторию, двое ученых приступили к исследованиям. В годы войны был достигнут определенный прогресс в разделении и очистке белков, в частности путем впервые примененного в области биохимии метода бумажной хроматографии (разделения сложных смесей путем перколяции через вещество-поглотитель) английскими учеными Арчером Мартином и Ричардом Сингом. Мартин и Синг обнаружили, что после расщепления полипептидной цепи на составляющие ее аминокислоты они могут отсортировать аминокислоты благодаря характерным скоростям, с которыми те продвигаются по специальной фильтровальной бумаге. В то же самое время английский химик Фредерик Сенгер стал применять метод бумажной хроматографии для выяснения вида аминокислот и их количественного соотношения в инсулине. Несмотря на то что новое применение метода бумажной хроматографии открывало возможность получения полезных данных, М. и Стайн занялись поисками метода разделения, который обеспечил бы большее количество информации о каждой из кислот. Они остановились на методе колоночной хроматографии, при которой анализируемый раствор пропускается через трубку, куда помещено вещество, поглощающее различные молекулы с разной скоростью. Таким образом, результаты анализа можно наблюдать в виде четких полос в адсорбирующей насадке колонны. Пропуская растворы аминокислот через колонны с насадкой картофельного крахмала, М. и Стайн в 1948 г. впервые получили положительные результаты. Однако этот процесс занимал около двух недель, и ученые приступили к поискам более эффективного метода. В начале 50-х гг. М. и Стайн обратились к методу ионообменной хроматографии, при котором ионообменная смола отсортировывает ионы в соответствии с их электрическими зарядами и размерами. Этот метод не только позволил ускорить аналитический процесс, но и обеспечил более четкое разделение, чем метод колоночной хроматографии с использованием крахмала. Сочетая оба метода, М. и Стайн осуществили анализ аминокислот, входящих в состав различных белков. В 1950 г. М. прервал эту работу и сначала провел 6 месяцев в Свободном университете Брюсселя, а затем еще 6 месяцев в Англии, работая с Сенгером в Кембриджском университете. После возвращения в Рокфеллеровский институт он, вновь в сотрудничестве со Стайном, обратился к изучению рибонуклеазы – фермента, или органического катализатора, который способствует расщеплению рибонуклеиновой кислоты. Еще в 30-е гг. американские химики Джеймс Б. Самнер и Джон Х. Нортроп пришли к заключению, что ферменты являются белками. Об их структуре тем не менее известно было очень мало. М. и Стайн занялись установлением взаимосвязи между структурой и функцией рибонуклеазы. Чикагская мясоупаковочная фирма "Армор инкорпорейшн" обеспечила М., Стайна и их коллег образцами для анализа, и они приступили к дальнейшей очистке бычьей рибонуклеазы методом ионообменной хроматографии. Они расщепили полипептидную цепь этого высокочистого препарата фермента на участки, разделили эти участки с помощью хроматографии и идентифицировали присутствовавшие в каждом из них аминокислоты. Процесс этот стал еще более эффективным, когда в 1958 г. М., Стайн и Даррел Спэкман разработали автоматический метод аминокислотного анализа, который впоследствии стал постоянно использоваться при исследованиях в области биохимии белков. К 1960 г. эта группа ученых установила полную последовательность чередования аминокислот рибонуклеазы. Это была вторая из установленных белковых последовательностей и первая из последовательностей ферментов. Благодаря полученным ими результатам М. и Стайну удалось определить местоположение и состав компонентов активного центра рибонуклеазы, который катализирует расщепление РНК. Проведя 1968 г. в качестве приглашенного профессора медицинских наук в медицинской школе Вандербилтского университета, М. возвратился в Рокфеллеровский институт, где он и Стайн контролировали аналитические исследования дезоксирибонуклеазы – фермента, расщепляющего дезоксирибонуклеиновую кислоту. В 1972 г. М. и Стайну была присуждена половина Нобелевской премии по химии "за их вклад в прояснение связи между химической структурой и каталитическим действием активного центра молекулы рибонуклеазы". Вторая половина премии была присуждена Кристиану Анфинсену за работу, связанную с этой темой. Во вступительной речи от имени Шведской королевской академии наук Б. Г. Мальстрем подчеркнул, что понимание каталитического действия фермента зависит от установления местоположения его активного участка. "Благодаря этим исследованиям, – сказал он, М. и Стайну удалось создать подробную картину активного участка рибонуклеазы задолго до того, как была установлена трехмерная структура этого фермента". В своей Нобелевской лекции М. и Стайн заявили, что "об очень немногих макромолекулах можно говорить с такими подробностями, с какими могут быть описаны молекулы рибонуклеазы или гемоглобина. Такое знание взаимосвязи между структурой и функциями является основополагающим для рационального подхода к сложному синергизму живых систем". После получения Нобелевской премии М. продолжал заниматься исследованиями ферментов в Рокфеллеровском институте. Страдая амиотрофическим боковым склерозом – прогрессирующим заболеванием центральной нервной системы, ученый 23 августа 1982 г. покончил с собой в своем доме в Нью-Йорке в возрасте 68 лет. М. был человеком высокого роста. Он никогда не был женат, всего себя отдавал научно-исследовательской деятельности в области биологии, твердо веря в те преимущества, которые она несет. "Знание человеком человека, – говорил он в то время, когда ему была присуждена Нобелевская премия, – имеет даже более высокой приоритет в исследованиях, чем знание человеком Вселенной". Помимо Нобелевской премии, М. и Стайн получили награду за достижения в области хроматографии и электрофореза (1964) и медаль Теодора Уильяма Ричардса (1972) Американского химического общества. М. был обладателем почетных степеней университетов Брюсселя и Парижа. Ученый являлся членом Американской ассоциации содействия развитию науки, американской Национальной академии наук, Американского химического общества, Американского общества биологической химии и Американской академии наук и искусств.